PHáT TRIểN Hệ THốNG CHỉ THị SINH HọC MÔ Tả TƯƠNG QUAN NHIệT Độ - THờI GIAN CHO QUá TRìNH THANH TRùNG NHIệT

Châu Trần Diễm ái * , Iesel Van Der Plancken , Tara Grauwet và Marc Hendrickx

* Tác giả liên hệ (ctdiemai@ctu.edu.vn)

Article Sidebar

Full Text: PDF

Ngày nhận bài: 20-04-2021
Ngày duyệt đăng: 03-06-2022
Ngày xuất bản: 01-05-2010
Title:
Lượt xem
73
Downloads
50
Trích dẫn
ái, C. T. D., Plancken, I. V. D., Grauwet, T. ., & Hendrickx, M. . (2010). PHáT TRIểN Hệ THốNG CHỉ THị SINH HọC MÔ Tả TƯƠNG QUAN NHIệT Độ - THờI GIAN CHO QUá TRìNH THANH TRùNG NHIệT. Tạp chí Khoa học Đại học cần Thơ, (15a), 133-142. Truy vấn từ https://ctujsvn.ctu.edu.vn/index.php/ctujsvn/article/view/790
Số báo
Số. 15a (2010)
Chuyên mục
Công nghệ

Abstract

The aim of this study was developing a biological (mainly on enzyme activity) single component TTI in the pasteurization range (60 to 100oC) to evaluate the impact of the thermal process. Bacillus amyloliquefaciens (BAA)) were chosen to study and solvent engineering was applied to obtain the appropriate kinetic model. The effect of calcium ion on the enhancement of their thermal inactivation was observed. BAA (0.04 mg/mL in Tris HCl buffer pH 8.6, CaCl2 5 mM) under isothermal inactivation of BAA were described by first order kinetic model. The kinetic parameters estimated from the isothermal conditions are valid in dynamic condition. The one step non-linear regression was used to estimate the kinetic parameters of both Arrenius model and TDT model. In this study, the BAA system could be validated in non-isothermal condition with z-value is 15.12oC. To evaluate better the impact of thermal process, other TTI component should be studied and combined with this BAA system.
Keywords: TTI, thermal process, Bacillus amyloliquefaciens, BAA, kinetic model

Tóm tắt

Enzyme ?-amylase từ Bacillus Amyloliquefacien (BAA) được chọn để nghiên cứu phát triển chỉ thị tương quan nhiệt độ và thời gian bằng phương pháp tích phân (TTI) dựa vào hoạt tính của enzyme (trong khoảng nhiệt độ thanh trùng 60-100 oC). Khi xử lý nhiệt, BAA ở nồng độ thấp bị vô hoạt. Độ bền nhiệt của BAA tăng lên khi có mặt của  ion Ca2+ trong dung môi. Phương trình nhiệt động học đẳng nhiệt  của BAA ở nồng độ 0.04mg/mL trong dung dịch đệm Tris/HCl, pH 8.6, CaCl2 5 mM được mô tả bằng phương trình phản ứng bậc nhất. Các thông số nhiệt động học của BAA ước lượng dưới chế độ xử lý đẳng nhiệt  được kiểm chứng đúng dưới chế độ xử lý bất đẳng nhiệt. Phân tích hồi qui không tuyến tính một bước được dùng để ước lượng các thông số nhiệt động học trong các phương trình Arrenius và TDT. Trong nghiên cứu, hệ thống chỉ thị một thành phần BAA được kiểm chứng đúng dưới chế độ xử lý bất đẳng nhiệt với z=15.12 oC. Để đánh giá tốt hơn ảnh hưởng của quá trình xử lý nhiệt lên sản phẩm, cần nghiên cứu kết hợp thêm một hệ thống chỉ thị tương tự với giá trị z khác.
Từ khóa: ?-amylase, Bacillus Amyloliquefacien, tương quan nhiệt độ - thời gian, thanh trùng nhiệt, chỉ thị

Article Details

Tài liệu tham khảo

Duy, C. and Fitter, J. (2005). Thermostability of irreversible unfolding alpha amylases analyzed by unfolding kinetics. The Journal of Biological chemistry 280(45): 37360-37365.

Fellows, P. J. (2000). Food Processing Technology - Principles and technique. Cambridge, England, Woodhead Publishing Limited.

Lee, S.,Mouri Y.,Minoda M.,Oneda H. and Inouye K. (2006). Comparison of the Wild-Type a-Amylase and Its Variant Enzymes in Bacillus amyloliquefaciens in Activity and Thermal Stability, and Insights into Engineering the Thermal Stability of Bacillus a-Amylase. Journal of Biochemistry 139: 1007–1015.

Ramaswamy, H. and Marcotte, M. (2005). Food processing - Principles and Applications. Boca Raton, CRC Press, Taylorand Francis Group.

Saboury, A. A. (2002). Stability, activity and binding properties study of alpha-amylase upon interaction with Ca2+ and Co2+. Biologia, Bratisvala 57(11): 211-228.

Samborska, K.,Guiavarc'h, Y.,Van Loey, A. and Hendrickx, M. (2006). The thermal stability of Aspergillus oryzea alpha-amylase in presence of sugars and polyols. Food Process Engineering 29: 287-303.

Tanaka, A. and Hoshino, E. (2002). Calcium-binding parameter of Bacillus amyloliquefaciens alpha amylase determined by inactivation kinetics. Biochemical society 364: 635-639.

Tomazic, S. and Klibanov, A. M. (1988). Mechanisms of irreversible thermal inactivation of Bacillus alpha-amylase. Biochemical Chemistry 263(7): 3086-3091.

Van Loey, A. (1996c). Enzymatic time temperature intergrators for the quantification of thermal processes in terms of food safety, Katholieke Universiteit Leuven. Doctoral physiology: 159.

Van Loey, A.,Artawan, A.,Hendrickx, M.,Haentjens, T. and P., T. (1997). The development and use of an alpha-amylase-based Time-Temperature Integrator to evaluate in Pack-Pasteurisation Processes. Lebensm - Wiss. u. -technology 30: 94-100.

Van Loey, A., Hendrickx, M., De Cordt, S., Haentjens, T. and Tobback, P. (January 1996). Quantitative evaluation of thermal processes using time-temperature integrators. Trends in Food Science & Technology 71: 16-26.

Violet, M. and Meunier, J. C. (1989 ). Kinetic study of the irreversible thermal denaturation of Bacillus licheniformis a-amylase. Biochemytry 263: 665-670.