Trần Phương Lan * , Park Kwan-Hwa Park Jong-Tea

* Tác giả liên hệTrần Phương Lan

Abstract

The gene of malQ encoding 4-?-glucanotransferase (amylomaltase) is located in the malPQ operon of Escherichia coli K12. It has an open reading frame of 2082 nucleotides encoding 694 amino acid residues of a 72 kDa protein. In an effort to understand the function of this enzyme from E. coli, MalQ was overexpressed by constructing in pET29b. The optimal reaction condition of MalQ was at 37°C, in 200 mM sodium acetate buffer, pH 6.5.
Keywords: amylomaltase, E. coli K12, malQ

Tóm tắt

Gen malQ giải mã enzym 4-?-glucanotransferase (amylomaltase) được định vị trong malPQ operon của Escherichia coli K12. Gen malQ có 2082 nucleotide mã hóa 694 amino acid hình thành protein có trọng lượng phân tử là 72 kDa. Để tìm hiểu đặc tính của enzym này từ E. coli, MalQ được biểu hiện bằng cách biến nạp trong vector pET29b. Điều kiện hoạt động tối thích của enzym MalQ được xác định ở nhiệt độ 37°C, pH 6.5 trong dung dịch sodium acetate 200 mM.
Từ khóa: 4-?-glucanotransferase, amylomaltase, E. coli K12, malQ

Article Details

Tài liệu tham khảo

[1] Boos, W. and H. Shuman. 1998. Maltose/maltodextrin system of Escherichia coli: transport, metabolism, and regulation. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 204-229.

[2] Böhm, A. and W. Boos. 2004. Gene regulation prokaryotes by subcellular relocalization of transcription factors. Curr. Opin. Microbiol. 7: 151-156.

[3] Bradford, M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding, Anal. Biochem. 72: 248-254.

[4] Decker, K., R. Peist, J. Reidl, M. Kossmann, B. Brand and W. Boos. 1993. Maltose and maltotriose can be formed endogenously in Escherichia coli from glucose and glucose-1-phosphate independently of enzymes of the maltose system. J. Bacteriol. 175: 5655-5665.

[5] Liebl, W., R. Feil, J. Gabelsberger, J. Kellermann and K. H. Schleifer. 1992. Purification and characterization of a novel thermostable 4-α-glucanotransferase of Thermotoga maritima cloned in Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 207: 81-88.